高中生物 第10講 降低化學(xué)反應(yīng)活化能的酶和細(xì)胞的能量“通貨” ATP復(fù)習(xí)課件 新人精講版必修1

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1、（實驗設(shè)計中的變量分析） 一、酶的產(chǎn)生、作用、本質(zhì)和分類 3本質(zhì) 絕大多數(shù)為蛋白質(zhì)，少數(shù)為RNA?！居亚樘嵝选?1)活化能是指分子從常態(tài)轉(zhuǎn)變?yōu)槿菀装l(fā)生化學(xué)反應(yīng)的活化態(tài)所需要的能量。(2)酶可加快反應(yīng)速率，縮短到達(dá)反應(yīng)平衡的時間。 【例1】下列有關(guān)酶的說法中，不正確的是() A不是所有的酶都在核糖體上合成 B酶在化學(xué)反應(yīng)前后自身化學(xué)性質(zhì)不發(fā)生改變 C酶都是活細(xì)胞產(chǎn)生的 D細(xì)胞環(huán)境是酶正常發(fā)揮催化作用的必要條件D【解析】本題考查酶的產(chǎn)生、化學(xué)本質(zhì)與作用特點。酶都是活細(xì)胞產(chǎn)生的；在化學(xué)反應(yīng)前后自身化學(xué)性質(zhì)不發(fā)生改變；大多數(shù)酶是蛋白質(zhì)，少數(shù)是RNA，所以不是所有的酶都在核糖體上合成；酶在適宜的條件下，

2、就能發(fā)揮作用，不一定在細(xì)胞內(nèi)。 二、“比較過氧化氫在不同條件下的分解”實驗 1實驗原理 (1) (2)比較H2O2在常溫、高溫、過氧化氫酶、Fe3等不同條件下氣泡產(chǎn)生的數(shù)量多少或衛(wèi)生香燃燒的劇烈程度，了解過氧化氫酶的作用和意義。 2實驗流程及現(xiàn)象分析續(xù)表 3.實驗過程的理論分析 4.實驗證明的結(jié)論 (1)酶具有催化作用，同無機(jī)催化劑一樣都可加快化學(xué)反應(yīng)速率。 (2)酶具有高效性，與無機(jī)催化劑相比，酶的催化效率更高。 【例2】下列對“比較過氧化氫在不同條件下的分解”實驗結(jié)果的分析，正確的是() A在過氧化氫酶的作用下，過氧化氫分解最快，是因為20%的肝臟研磨液的濃度高于3.5%的FeCl3溶液

3、B3.5%的FeCl3溶液對過氧化氫分解速率慢是因為其分子摩爾濃度過高，影響了酶活性的正常發(fā)揮 C肝臟研磨液中過氧化氫分解速率快，是因為酶的催化效率比一般無機(jī)催化劑的效率高 D如果將四支試管都放在90 水浴中，第4支試管(加肝臟研磨液的試管)反應(yīng)速率仍為最快C 【解析】本題主要考查過氧化氫在不同條件下的分解實驗。在過氧化氫酶的作用下，過氧化氫分解最快，是因為酶降低化學(xué)反應(yīng)活化能的作用更顯著，催化效率更高，與摩爾濃度無關(guān)。酶受溫度的影響，90 條件下酶已經(jīng)變性失活，不能起到催化作用。 三、酶的特性 1高效性 酶的催化效率是無機(jī)催化劑的1071013倍，這說明酶具有高效性的特點。酶的高效性是和無機(jī)

4、催化劑相比較來說的，下圖曲線中只有曲線a、b相比較才可說明酶催化的高效性，a、c曲線的對比可以說明酶具有催化性。 2專一性 每一種酶只能催化一種或一類化學(xué)反應(yīng)，這說明酶的催化作用具有專一性的特點。 (1)在A反應(yīng)物中加入酶A，反應(yīng)速率較未加酶時明顯加快，說明酶A催化底物A參加反應(yīng)。 (2)在A反應(yīng)物中加入酶B，反應(yīng)速率和未加酶時相同，說明酶B不催化底物A參加反應(yīng)。 3溫和性 絕大多數(shù)的酶是蛋白質(zhì)，過酸、過堿和高溫都能使蛋白質(zhì)分子空間結(jié)構(gòu)被破壞(除肽鍵以外的其他化學(xué)鍵的斷裂)，從而引起蛋白質(zhì)分子變性，使酶永久失活。低溫只使酶活性下降，在適宜的溫度下，酶活性可以恢復(fù)。 【例3】現(xiàn)提供如下實驗材料與

5、用具：適宜濃度的蔗糖酶、唾液淀粉酶、蔗糖、淀粉4種溶液，斐林試劑、恒溫水浴鍋。探究哺乳動物蔗糖酶和淀粉酶的催化作用是否具有專一性，請分析回答： (1)實驗設(shè)計：下表中“”代表加入適量的溶液，“”代表不加溶液。請分析： 驗證蔗糖酶具有專一性，可選用的試管組合是_； 驗證淀粉酶具有專一性，可選用的試管組合是_； 根據(jù)單一變量原則，無法形成對照的是_。 (2)實驗步驟： 取四只潔凈的試管，分別編號甲、乙、丙、丁； _； _； 觀察實驗現(xiàn)象并記錄實驗結(jié)果。 (3)結(jié)果預(yù)測：_。 (4)結(jié)論：_。 【解析】要驗證酶的專一性，可不改變酶的種類，改變不同的底物。所以驗證蔗糖酶具有專一性，選擇甲、丁，都有蔗糖

6、酶，而底物不同；同理驗證淀粉酶具有專一性，選擇乙和丙，兩支試管中都有淀粉酶，而底物不同，從而鑒定反應(yīng)產(chǎn)物來檢測酶的專一性。 【答案】 (1)甲和丁乙和丙甲和乙、丙和丁 (2)按照上表中的設(shè)計，向四支試管加入溶液并混勻，將試管放入37 恒溫水浴鍋一段時間取出試管，分別加入適量的斐林試劑，混勻，沸水浴一段 時間 (3)甲、乙試管中出現(xiàn)磚紅色沉淀，其他試管中不出現(xiàn)磚紅色沉淀 (4)蔗糖酶和淀粉酶的催化作用有專一性 四、“影響酶活性的條件”的探究分析 1溫度對酶活性的影響 (1)原理 溫度影響酶的活性和結(jié)構(gòu)，從而影響淀粉的水解，滴加碘液，根據(jù)是否出現(xiàn)藍(lán)色及藍(lán)色的深淺來判斷酶的活性。 (2)實驗設(shè)計思路

7、 淀粉t1溫度下淀粉酶t1溫度下 淀粉t2溫度下淀粉酶t2溫度下 淀粉tn溫度下淀粉酶tn溫度下 檢測是否出現(xiàn)藍(lán)色及藍(lán)色深淺 (3)實驗設(shè)計程序 (4)實驗的變量分析 2pH對酶活性的影響 (1)原理 pH影響酶的活性和結(jié)構(gòu)，從而影響氧氣的生成量，可用點燃但無火焰的衛(wèi)生香燃燒的情況來檢驗氧氣生成量的多少。 (2)實驗設(shè)計程序 取n支試管分別加入等量的同種新鮮的質(zhì)量分?jǐn)?shù)為20%的肝臟研磨液用鹽酸或NaOH溶液調(diào)整出不同的pH(如5.5、6.0、6.5、7.0、7.5、8.0、8.5、9.0)分別滴加等量的質(zhì)量分?jǐn)?shù)為3%的過氧化氫溶液用點燃但無火焰的衛(wèi)生香來檢驗氧氣的生成情況。 【例4】甲圖表示溫

8、度對淀粉酶活性的影響；乙圖是將一定量的唾液淀粉酶和足量的淀粉混合后麥芽糖積累量隨溫度變化的情況。下列說法不正確的是()C AT0表示淀粉酶催化該反應(yīng)的最適溫度 B圖甲中，Ta、Tb時淀粉酶催化效率都很低，但對酶活性的影響卻有本質(zhì)的區(qū)別 C圖乙中Tb至Tc的曲線表明隨溫度升高，麥芽糖的積累量不再上升，酶的活性已達(dá)到最高 D圖乙中A點對應(yīng)的溫度為T0 【解析】圖甲中，Ta、Tb時淀粉酶催化效率都很低，Tb時酶已失活。圖乙中A點麥芽糖的積累量增加最快，酶活性最高，對應(yīng)圖甲的T0點。 五、影響酶促反應(yīng)的因素 酶促反應(yīng)受到多種因素的影響，這些因素主要包括溫度、pH、酶的濃度、底物濃度等。1溫度對酶促反應(yīng)

9、的影響酶促反應(yīng)在一定溫度范圍內(nèi)反應(yīng)速率隨溫度的升高而加快；在一定條件下，每一種酶在某一適宜溫度時活性最大，這個溫度稱為這種酶的最適溫度。如下圖所示。2pH對酶促反應(yīng)的影響每一種酶只能在一定限度的pH范圍內(nèi)才表現(xiàn)活性，超過這個范圍，酶就會失去活性。(過酸或堿會使酶的分子結(jié)構(gòu)遭到破壞而失去活性)，在一定條件下，每種酶在某一pH時的活力最大，這個pH稱為這種酶的最適pH。如圖所示。3酶濃度對酶促反應(yīng)的影響在底物充足、其他條件適宜、反應(yīng)系統(tǒng)中不含有抑制酶活性的物質(zhì)及其他不利于酶發(fā)揮作用的因素時，酶促反應(yīng)速率與酶濃度成正比。如圖所示。4底物濃度對酶促反應(yīng)的影響 在底物濃度較低時，反應(yīng)速率隨底物濃度增加而

10、加快，反應(yīng)速率與底物濃度成正相關(guān)，在底物濃度較高時，增加底物濃度，反應(yīng)速率也隨之加快，但不顯著；當(dāng)?shù)孜餄舛群艽笄疫_(dá)到一定限度時，反應(yīng)速率達(dá)到一個最大值此時即使 再增加底物濃度，反應(yīng)速率不變。如右圖所示?！纠?】下圖表示在不同條件下，酶催化反應(yīng)的速度(或生成物)變化，有關(guān)敘述不正確的是()A圖虛線表示酶量增加一倍時，底物濃度和反應(yīng)速度關(guān)系B圖虛線表示增加酶濃度，其他條件不變時，生成物質(zhì)量與時間的關(guān)系C圖不能表示在反應(yīng)開始后的一段時間內(nèi)，反應(yīng)速度與時間的關(guān)系D若圖中的實線表示Fe3的催化效率，則虛線可表示過氧化氫酶的催化效率C【解析】本題考查酶濃度、底物濃度等因素對酶活性的影響。圖可以表示在反應(yīng)開

11、始后的一段時間內(nèi)，反應(yīng)速度與時間的關(guān)系，例如底物濃度一定時，隨時間的延續(xù)，底物濃度越來越小，反應(yīng)速度越來越小，或者時間較長后引起酶的鈍化，也可導(dǎo)致酶促反應(yīng)速度下降。 六、ATP的結(jié)構(gòu)和功能 1ATP的結(jié)構(gòu)簡式：APPP。 (1)A表示腺苷，T表示3個，P表示磷酸基團(tuán)，表示高能磷酸鍵，ATP分子中大量的能量就儲存在高能磷酸鍵中。如果ATP只去掉2個P，就是腺嘌呤核糖核苷酸，即構(gòu)成RNA的一種基本單位。 (2)一個ATP分子中含有1個腺苷、3個磷酸基團(tuán)、2個高能磷酸鍵。 (3)ATP的一個高能磷酸鍵水解，形成ADP(二磷酸腺苷)，兩個高能磷酸鍵水解，形成AMP(一磷酸腺苷)。 2ATP的生理功能

12、生物體一切生命活動都需要能量，這些能量形式主要有機(jī)械能、電能、滲透能、化學(xué)能、光能、熱能等，各種形式的能量的轉(zhuǎn)化都是靠ATP中能量的直接轉(zhuǎn)換。 【例6】(2012湖南師大附中月考卷)下列關(guān)于ATP的說法，錯誤的是()A構(gòu)成ATP的化學(xué)元素是C、H、O、N、PBATP的A代表腺嘌呤，T代表三個，P代表磷酸基團(tuán)CATP在酶的作用下，可以脫去1個磷酸基團(tuán)，變成ADPDATP中的三個磷酸基團(tuán)的穩(wěn)定性不同，水解釋放的能量也不同B 【解析】ATP的A代表腺苷。 七、ATP與ADP的相互轉(zhuǎn)化 2意義(1)保證細(xì)胞內(nèi)有一個相對穩(wěn)定的能量供應(yīng)庫。ATP中遠(yuǎn)離腺苷的高能磷酸鍵極容易水解，以保證能量及時供應(yīng)；ATP

13、中遠(yuǎn)離腺苷的高能磷酸鍵極容易形成，以保證能量相對穩(wěn)定和能量持續(xù)供應(yīng)。(2)ATP在能源物質(zhì)供能過程中處于核心地位，其他能源物質(zhì)只有轉(zhuǎn)化為ATP才能為生命活動供能。在生命活動中，ATP中的能量可轉(zhuǎn)化為不同形式的能量，如光能、動能、電能等。 【例7】分析ATP與ADP相互轉(zhuǎn)化示意圖，下列有關(guān)說法正確的是() A若圖中Pi代表磷酸，則B為ADP，C為ATP B在BC的反應(yīng)中，產(chǎn)生的E2來源于高能磷酸鍵的斷裂而釋放出的能量 CE1不是物質(zhì)，對于人、動物、真菌、植物和細(xì)菌來說，E1來自細(xì)胞呼吸 DCB與BC都可以伴隨著放能反應(yīng)和吸能反 應(yīng)B 【解析】若圖中Pi代表磷酸，則B為ATP，C為ADP。E1不是

14、物質(zhì)，則為能量，其來源對于人、動物、真菌和大多數(shù)細(xì)菌來說，來自細(xì)胞呼吸，對于綠色植物來說，則來自光合作用和呼吸作用。CB為合成ATP的過程，伴隨著放能反應(yīng)；而BC表示ATP的水解過程，其伴隨著吸能反應(yīng)。 1低溫只是使酶活性降低，但是酶的空間結(jié)構(gòu)并沒有遭到破壞，酶不會失活，因此恢復(fù)溫度可以使酶活性提高；高溫使酶活性降低甚至失活，原因是高溫破壞了酶的空間結(jié)構(gòu)，酶一旦失活，其活性就不可恢復(fù)。2不能用過氧化氫酶催化過氧化氫分解的實驗來驗證溫度對酶活性的影響，因為過氧化氫在高溫下會分解；不能用淀粉酶水解淀粉的實驗來驗證pH對酶活性的影響，因為無機(jī)酸也可以作為淀粉水解的催化劑。3ATP和ADP的相互轉(zhuǎn)化中

15、，物質(zhì)可逆，能量不可逆。 一、理論歸納1變量的種類變量是實驗設(shè)計中可以變化的因素或條件，依據(jù)變量間的相互關(guān)系，可分為以下兩類：(1)自變量與因變量：自變量是實驗中由實驗者所操縱的因素，該因素的改變將引起實驗結(jié)果的相應(yīng)改變，是實驗要研究的因素。因變量是因自變量不同而導(dǎo)致的不同的實驗結(jié)果。它們之間是因果關(guān)系，自變量是原因，因變量是結(jié)果。(2)無關(guān)變量：無關(guān)變量是指實驗中除自變量外也能影響實驗現(xiàn)象或結(jié)果的其他因素。2自變量的確定和控制根據(jù)實驗?zāi)康?，確定實驗變量，進(jìn)而確定控制的措施。例如：“探索淀粉酶的最適溫度”的實驗。(1)變量的確定：自變量是相同的酶處在不同溫度下即溫度梯度，即要“探究什么”，則“

16、什么”就是自變量。(2)自變量的控制：在確定了自變量是溫度梯度后，應(yīng)將淀粉酶置于溫度梯度下，如：25 、26 、27 控制變量的方法，常用的有“施加”“改變”“去除”等。3無關(guān)變量的確定與控制例如：請指出探究pH對唾液淀粉酶活性的影響實驗中的無關(guān)變量是什么？應(yīng)如何控制？分析：在該實驗中，自變量是“pH的大小”。無關(guān)變量有溫度、唾液淀粉酶的量、淀粉溶液的量、反應(yīng)時間、加入碘液的量及時間等，在做實驗時，對照組和實驗組的以上因素都要相同且適宜。二、演練二、演練某學(xué)生為了證明唾液能夠使淀粉水解，進(jìn)行了下面的實驗：先用碘液檢驗一塊干面包，變藍(lán)色；他嚼碎了另一塊干面包，一段時間后用斐林試劑檢驗，嚼碎的面包

17、出現(xiàn)磚紅色；得出結(jié)論。此實驗設(shè)計最大的失誤在于( ) A未對面包做還原糖檢驗 B未對唾液做淀粉檢驗 C未對嚼碎的面包做淀粉檢驗 D應(yīng)該用雙縮脲試劑檢驗A【解析】用斐林試劑檢驗嚼碎的面包出現(xiàn)磚紅色說明嚼碎的面包中含有還原糖，要證明該還原糖是由唾液的催化作用產(chǎn)生的，還需要對面包做還原糖的檢驗，即需要設(shè)置對照實驗。 1.(2012海南卷)下列操作中，不可能導(dǎo)致淀粉酶活性發(fā)生變化的是( )A淀粉酶溶液中加入強酸B淀粉酶溶液中加入蛋白酶C淀粉酶溶液中加入淀粉溶液D淀粉酶經(jīng)高溫烘干制成粉劑C 【解析】溫度、pH都會影響酶活性，A、D不正確；淀粉酶的化學(xué)本質(zhì)為蛋白質(zhì)，蛋白酶會將其水解，從而使其活性發(fā)生改變，

18、B不正確；淀粉酶溶液中加入淀粉溶液后，淀粉被水解，但是淀粉酶在反應(yīng)前后結(jié)構(gòu)和活性不變，C正確；故選C。 2.(2012北京卷)細(xì)胞中不能合成ATP的部位是( )A線粒體的內(nèi)膜B葉綠體中進(jìn)行光反應(yīng)的膜結(jié)構(gòu)C內(nèi)質(zhì)網(wǎng)的膜D藍(lán)藻(藍(lán)細(xì)菌)中進(jìn)行光反應(yīng)的膜結(jié)構(gòu)C 【解析】本題考查ATP的合成部位，結(jié)合光合作用、細(xì)胞呼吸的過程。真核生物有氧呼吸第三階段在線粒體內(nèi)膜上進(jìn)行，生成大量ATP；綠色植物光合作用的光反應(yīng)階段在類囊體薄膜上將光能轉(zhuǎn)化為電能，再轉(zhuǎn)化為儲存在ATP上的活躍化學(xué)能；藍(lán)藻進(jìn)行光合作用在光合片層的薄膜上，將光能轉(zhuǎn)化ATP；內(nèi)質(zhì)網(wǎng)無法生成ATP，本題選C。 3.(2012上海卷)生物體中的某種肽

19、酶可水解肽鏈末端的肽鍵，導(dǎo)致( )A蛋白質(zhì)分解為多肽鏈B多肽鏈分解為若干短肽C多肽鏈分解為氨基酸D氨基酸分解為氨基和碳鏈化合物 【解析】酶具有專一性，蛋白酶將蛋白質(zhì)水解成多肽。根據(jù)題干信息，可知某種肽酶使末端的肽鍵水解，這樣會得到一個氨基酸和一條肽鏈，這時多肽又出現(xiàn)新的末端肽鍵，這樣繼續(xù)水解，直到把多肽全水解為氨基酸。4.甲、乙兩種酶用同一種蛋白酶處理，酶活性與處理時間的關(guān)系如下圖所示。下列分析錯誤的是( )BA甲酶能夠抗該種蛋白酶降解B甲酶不可能是具有催化功能的RNAC乙酶的化學(xué)本質(zhì)為蛋白質(zhì)D乙酶活性的改變是因為其分子結(jié)構(gòu)的改變【解析】考查酶的本質(zhì)。首先需要了解大部分酶的本質(zhì)是蛋白質(zhì)，少量的

20、酶是RNA，用蛋白酶處理后，乙酶活性降低，說明乙酶的成分是蛋白質(zhì)，被蛋白酶處理后被分解；而甲酶不變，則說明甲酶的可能成分是RNA或者甲酶能夠抗這種蛋白酶的降解。5.某一不可逆化學(xué)反應(yīng)(SPW)在無酶和有酶催化時均可以進(jìn)行，當(dāng)該反應(yīng)在無酶條件下進(jìn)行到時間t時，向反應(yīng)液中加入催化該反應(yīng)的酶。下圖中能正確表示加酶后反應(yīng)物濃度隨反應(yīng)時間變化趨勢的曲線是( )DA甲 B乙C丙 D丁【解析】查酶的作用(催化作用)和特點(高效性)。加入酶后，反應(yīng)物迅速消耗，濃度迅速降低。6. 下面左圖表示的是pH對植物和人的淀粉酶活性的影響；右圖表示的是3種脫氫酶(A、B、C)的活性受溫度影響的情況。下列敘述正確的是( )

21、BA從左圖中可以知道pH5時植物淀粉酶的活性最高B從右圖中無法知道酶C的最適溫度C從左圖中可以知道若細(xì)胞內(nèi)環(huán)境由堿性變成酸性時，淀粉酶的活性逐漸升高D從右圖中可以知道活性溫度范圍最廣的酶是B【解析】溫度過高、過酸、過堿都能使酶徹底失活，且這種失活是不可逆轉(zhuǎn)的，從左圖可以看出，植物淀粉酶的最適pH在5和6之間，人的淀粉酶的最適pH在7左右。在右圖中活性溫度范圍最窄的酶是B。酶C的活性受溫度影響的曲線不完整，因此從右圖中無法知道酶C的最適溫度。 7.(2012廣東卷)食品種類多，酸堿度范圍廣。生物興趣小組擬探究在食品生產(chǎn)應(yīng)用范圍較廣的蛋白酶，查閱相關(guān)文獻(xiàn)，得知：pH對不同蛋白酶的活力影響有差異。(

22、1)據(jù)圖可知，木瓜蛋白酶更適宜作為食品添加劑，理由是由圖可以看出，木瓜蛋白酶的活性不隨pH的變化而變化。蛋白酶的活力可用單位時間內(nèi)底物消耗(產(chǎn)物產(chǎn)生)的量來表示。(2)該蛋白酶的提取工藝流程如下： 興趣小組分別對酶保護(hù)劑濃度、提取液pH進(jìn)行了探究實驗。結(jié)果顯示，酶保護(hù)劑濃度在0.020.06 mol/L范圍內(nèi)，酶活力較高；提取液pH在6.08.0范圍內(nèi)，酶活力較高。他們認(rèn)為，要進(jìn)一步提高粗酶制劑的酶活力，以達(dá)到最佳提取效果，還需對酶保護(hù)劑濃度和提取液pH進(jìn)行優(yōu)化，并確定以此為探究課題。請擬定該課題名稱，設(shè)計實驗結(jié)果記錄表。(答案如下：)課題：探究酶保護(hù)劑的最適濃度和提取液的最適pH?！窘馕觥?1)結(jié)合圖形和文字審題，在題目中已經(jīng)提供了信息“食品種類多，酸堿度范圍廣”，所以選擇的食品添加劑應(yīng)該有廣的酸堿適應(yīng)范圍，從圖形中，我們可以看出木瓜蛋白酶的適應(yīng)范圍最廣，所以可以選作食品添加劑。酶的活力，我們一般用酶催化的底物消耗量或者產(chǎn)物生成量來表示。(2)實驗設(shè)計，我們應(yīng)該明確實驗?zāi)康?，這里的實驗?zāi)康氖菫榱颂骄棵副Ｗo(hù)劑的最適濃度和提取液的pH，所以我們可以將酶保護(hù)劑的濃度和提取液的pH作為自變量，因變量為單位時間內(nèi)底物的消耗量。